一、背景介绍

◆ 蛋白A是一种来源于金黄色葡萄球菌的细胞壁表面蛋白，具有五个同源Ig结合域，折叠成三螺旋束的结构；

◆ 蛋白G是G型和C型链球菌细胞壁中的一种重要蛋白；

◆ 蛋白A/G是重组的蛋白A与蛋白G的融合蛋白，结合了来自蛋白A的五个Fc结合域与蛋白G的三个Fc结合域；

◆ 蛋白L源自大肠链球菌，通过L链与免疫球蛋白结合。基于此，相关的抗体亲和调节方式日益受到重视。

表1展示了蛋白A、G、L的抗体亲和性差异，其特点如下：

蛋白A具有结合位点在CH2和CH3结构域之间的Fc区域，能够特异性结合免疫球蛋白IgG分子的Fc端，而不影响其Fab段与抗原结合的能力。相对而言，蛋白G可与人类所有IgG亚型、IgA、IgE、IgM等结合，展现出较强的亲和性。

蛋白A/G则减少了对pH值的依赖，能在pH5-8间有效结合，与抗体κ轻链的结合亦不会干扰抗原结合位置。

蛋白L则在其应用中易于纯化和检测，突显其在生物医学领域的优势。

二、抗体亲和纯化填料参数

不同类型的重组蛋白，如重组蛋白A和重组蛋白G，分别通过琼脂糖凝胶FF技术进行纯化。不仅提供了高效的结合能力，也使其广泛应用于生物制药中的各种操作流程中。

表2列出了蛋白A、G及其融合蛋白在不同抗体来源及亚型之间的亲和力。这些数据体现了不同组合在生物医学研究中的应用潜力。

三、应用数据

在抗体纯化过程中，通过评估不同填料耐受性及洗脱曲线，可以优化蛋白质分离条件，确保产品质量与纯度，从而提升其在医疗与生物研究中的应用效果。

四、尊龙凯时抗体亲和纯化填料产品信息

尊龙凯时提供多种规格的抗体亲和纯化填料，覆盖从重组蛋白A到蛋白L的广泛需求，旨在助力生物医学领域的研究和产业化进程。

例如，重组蛋白A琼脂糖凝胶FF具有优良的结合效果，非常适合在抗体分离和纯化的应用中，确保生物样本的高效处理。同时，尊龙凯时致力于提供高质量的产品与服务，以满足生物制药和健康科学领域的不断发展。

如需了解更多信息，欢迎联系尊龙凯时，我们将全力支持您的科研及生产需求。